Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus

Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase.